O colágeno constitui uma família de proteínas que se difenciaram durante a evolução, assumindo morfologia e patologia características.
A fibras colágenas são as mais frequentes no tecido conjuntivo. No estado fresco são brancas, conferindo essa cor aos tecidos nos quais predominam. A cor branca dos tendões deve-se à sua riqueza em colágeno.
As fibras colágenas são birrefringentes, pois são constituídas por moléculas alongadas e paralelas. Desse modo, quando examinadas ao microscópio de polarização, entre filtros Polaroid cruzados, estas fibras aparecem brilhantes, contra um fundo escuro.
Em muitos tecidos, as fibras colágenas aparecem agrupadas em arranjo paralelo, formando feixes de fibras colágenas.
Por serem longas e de trajeto tortuoso, sua morfologia não é fácil de ser estudada nos cortes histológicos. Para essa finalidade, uma preparado por distensão, que não precisa ser cortado ao micrótomo, é mais conveniente. Um fragmento de mesentério distendido sobre uma lâmina é suficientemente fino para se deixar atravessar pela luz, podendo ser corado e examinado diretamente ao microscópio. O mesentério é formado por uma parte central de tecido conjuntivo, revestido nas suas duas faces por um epitélio pavimentoso, chamado mesotélio. Num preparado por distensão as fibras colágenas aparecem como estruturas cilíndricas alongadas e flexuosas, cujas extremidades se perdem entre os outros elementos do tecido.
Têm diâmentro variável entre 1 e 20 microlitros. Essa fibras mostram uma estriação longitudinal, devido ao fato de serem constituídas por fibrilas.
No miscroscópio eletrônico, as fibrilas colágenas apresentam uma estriação transversal típica. Essa estriação aparece como período de 67nm, cada período formado por duas faixas, uma clara e outro escura.
Observadas no microscópio óptico, as fibras colágenas são acidófilas, corando-se de róseo pela técnica da hematoxilina-seosina.
As fibras colágenas são constiutídas por uma glicoproteína estrutural denominada colágeno, que tem composição de aminoácidos bem característica. O aminoácido glicina aparecem no colágeno na proporção de 33,5%, enquanto a prolina e a hidroxiprolina estão presentes na porporção de 12 e 10%, respectivamente. O colágeno é a única proteína que contém quantidade apreciável de hidroxiprolina.
É aproteína mais abundante do corpo humano, representando 30% do total das proteína do corpo. A molécula de colágeno (tropocolágeno) é alongada, mede 280nm de comprimento por 1,5nm de espessuras e é formadda por três cadeias peptídicas enroladas em hélice denominadas cadeias alfa. Há diversos tipos de cadeias alfa, cada uma delas codificada por um gene, o que dá origem a diversos tipos de colágeno.
Os colágenos costituem uma família de proteínas, produzidas por diversos tipos de células, e que se distiguem por suas cadeias alfa, propriedades físicas, morfologia, distribuição nos tecidos e funções. Os tipos I a V e XI são os mais frequentes.
* Colágeno tipo I. Constitui 90% do total de colágeno do corpo dos mamíferos. Forma fibras e feixes muito resistentes. Encontrado nos tendões, ligamentos, capsulas dos órgãos, derme, tecido conjuntivo frouxo, ossos, dentina etc. É sintetizado pelos fibroblastos, odontoblastos e osteoblastos.
* Colágeno tipo II. É o tipo encontrados nas cartilagens hialina e elástica. Forma fibrilas muito finas e é produzido pelas células cartilaginosas.
*Colágenos tipo III. Frequentemente associado ao tipo I. É o colágeno que forma as fibras reticulares. Elaborado pelos fibroblastos e células reticulares.
* Colágeno tipo IV. Não é constituinte dos tecidos conjuntivos. Está presenta nas lâminas basais. Sua moléculas formam um espécie de feltro, não polimerizando em fibrilas.
- De acordo com a codifição do RNA mensageiro, polirribosomas
ligados ao retículo endoplasmático sin tetizam cadeias polipeptídicas, que
crescem para o interior das cisternas. - À medida que essas cadeias (cadeias alfa) se formam ocorre a
hidroxilação da prolina e da lisina. Hidroxiprolina e hidroxilisina livres não
são incorporado à cadeia protéica. A hidroxilação só começa quando a cadeia
atinge certa dimensão, estando ainda presa aos polirribosomas, mas contínua após
a liberação da proéína na cistema. No processo tomam parte duas enzimas
específicas, a prolina hidroxilase e alisina hidroxilase. - Quando a hidroxilisina se forma, começa sua glicosilação.
Todas as cadeias colágenas (alfa) têm hidratos de carbono, sob a forma de
galactose ou de glicosilgalactose ligada à hidroxilisina. - Cada cadeia alfa é sintetizada com dois peptídios de
registro, um em cada extremidade. Este peptídios determinam o alinhamento das
cadeias protéicas em grupos de três, facilitando a combinação dessas cadeias
paara formar a molécula de procolágeno, que é precursora,
porém maior do que o tropocolágeno. Outra função dos peptídios de registro é
impedir a formação de fibrilas colágenas no interior das células, pois as
moléculas de procolágeno não se agregam, como o acontece com o tropocolágeno. Os
peptídios de registro são separados das cadeias alfa, no meio extracelular, pela
ação das enzimas procolágeno peptidase, que aparentemente são produzidas pelas
mesmas células que sintetizam colágeno. Originam-se, então, as moléculas de tropocolágeno, que se polimerizam para formar as fibrilas
colágenas.
Podem ocorrer defeitos na síntese ou no processamento da
molécula de colágeno, o que determina o aparecimento de estados patológicos
decorrentes das altrações nas propriedades do colágeno produzido
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